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Semblable à celle de Creutzfeldt-Jakob (ou maladie de la vache folle) ou à la tremblante du mouton, cette affection à prions, dont l'appellation signifie " trembler de peur ", provoque de graves troubles neurologiques concernant la coordination des mouvements, la vision, etc., et peut entraîner des crises d'épilepsie ou des secousses musculaires. En réalité, la tribu des Fores avait un rituel de deuil bien particulier. Jusque dans les années 50, les femmes et les enfants mangeaient la cervelle des morts avant leur enterrement. Les hommes, eux, se chargeaient du reste de la chair du défunt. La coutume a été finalement interdite au milieu des années 60, sous la pression des autorités australiennes. Ce rituel a engendré la propagation de prions. Ceux-ci rendent les protéines normales difformes et créent des trous microscopiques dans le cerveau, qui devient alors spongieux. Au milieu du XXe siècle, entre 1950 et 1965, la population Fores a subi 10% de pertes humaines, environ 2.500 membres, à cause d'une épidémie de kuru. La maladie touchait principalement les femmes et les enfants, ce qui a permis aux chercheurs de faire un lien entre ce rite funéraire anthropophage et l'augmentation du nombre de personnes atteintes par cette encéphalopathie spongiforme transmissible. Étonnement, certains Fores semblaient totalement immunisés contre le kuru, suggérant aux scientifiques l'idée qu'il existait une résistance aux maladies cérébrales transmise de génération en génération. Une équipe britannique a donc tenté de percer ce mystère. En 2009, ils ont fait des analyses sur des femmes qui avaient étrangement survécu au kuru. C'est alors qu'ils ont découvert que la protéine PrP avait subi des mutations génétiques. Les chercheurs se sont aperçus que la nouvelle variante (G127V) s'était installée par un processus de sélection naturelle et qu'elle protégeait les Fores des maladies à prions. Un exemple saisissant d'évolution darwinienne chez les humains. Désireux de s'assurer de la validité de ce mécanisme protecteur, le neurologue John Collinge et ses collègues ont utilisé des souris génétiquement modifiée pour reproduire la nouvelle variante de la protéine trouvée chez les Fores. Résultat ? La totalité des souris modifiées se sont révélées résistantes à toutes les maladies à prions testées. Si les auteurs de l'étude affirment ne pas pouvoir tirer de conclusions définitives pour le moment, ils espèrent, à long terme, que cette découverte pourra contribuer au développement de traitements efficaces pour les maladies à prions, mais aussi apporter une meilleure compréhension d'autres maladies dégénératives, telles que Alzheimer ou Parkinson, dont certains fonctionnements moléculaires ressemblent à ceux des maladies à prions.http://www.nature.com/nature/journal/vaop/ncurrent/full/nature14510.html